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CALDERARI ANDREA

9h30

Soutenance de thèse de ANDREA CALDERARI

Caractérisation structurale et fonctionnelle d'enzymes impliquées dans la maturation d'alcaloïdes pyrrolizidiniques issus de voies NRPS chez des γ-protéobactéries pathogènes

Structural and functional characterization of enzymes involved in the maturation of pyrrolizidine alkaloids derived from NRPS pathways in pathogenic γ-proteobacteria

Jury

Directeur de these_WEISSMAN-SOURMAIL_Kira_UNIVERSITE DE LORRAINE
Rapporteur_GONDRY_Muriel_Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives
Rapporteur_ARNOUX_Pascal_Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives
Examinateur_MAYER_Claudine_UNIVERSITE PARIS CITE
Examinateur_OSTER_Thierry_UNIVERSITE DE LORRAINE
Co-encadrant de these_GRUEZ_Arnaud_UNIVERSITE DE LORRAINE

école doctorale

BioSE - Biologie Santé Environnement

Laboratoire

IMoPA - Ingénierie Moléculaire et Physiopathologie Articulaire

Mention de diplôme

Sciences de la Vie et de la Santé - BioSE
Salle Gallé Présidence Brabois, 2 avenue de la Forêt de Haye 54500 Vandœuvre-lès-Nancy
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Mots clés

cristallographie des protéines,NRPS,enzymes biosynthétiques,alcaloïdes pyrrolizidiniques,

Résumé de la thèse

Les alcaloïdes pyrrolizidiniques (AP) bactériens sont des métabolites secondaires d'une grande diversité chimique à l'origine de leurs propriétés pharmacologiques prometteuses (antibiotiques, anticancéreux, etc.). Bien qu'il ait été déterminé que le noyau hétérocyclique soit assemblé par des méga-synthétases de peptides non-ribosomiques (NRPS) bimodulaires, les mécanismes moléculaires qui conditionnent la variété structurale des produits et sous-tendent leurs activités biologiques restent inconnus.

Keywords

protein crystallography,NRPS,biosynthetic enzymes,pyrrolizidine alkaloids,

Abstract

Bacterial pyrrolizidine alkaloids (PAs) are secondary metabolites of wide chemical diversity at the origin of their promising pharmacological properties (antibiotics, anticancer, etc.). Although it has been determined that the heterocyclic core is assembled by modular non-ribosomal peptide synthetases (NRPS), the molecular mechanisms which govern the structural variety of the products and underlie their biological activities remain unknown.
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