Offre de thèse
CD - Hydroxylation des ARN: Caractérisation mécanistique et fonctionnelle des catalyseurs enzymatiques.
Date limite de candidature
09-06-2026
Date de début de contrat
01-10-2026
Directeur de thèse
BOSCHI-MULLER Sandrine
Encadrement
L'étudiant(e) recruté(e) fera partie intégrante de l'équipe Epiredox et participera à ce titre aux réunions de groupe (hebdomadaires), d'équipe et de laboratoire (bimensuelles). Il/elle sera encadré(e) au niveau théorique et conceptuel mais aussi pratique à toutes les étapes de développement des différents volets du projet, en favorisant sa prise d'autonomie scientifique.
Type de contrat
école doctorale
équipe
Equipe 3 : Enzymologie Redox Multiéchelle et Epitranscriptomique (EpiRedOx)contexte
Ce projet fait partie des thématiques de l'équipe EpiRedox et il s'appuie sur les compétences de l'équipe incluant les approches de cinétiques classiques et rapides, de biophysico-chimie, d'ingénierie protéique, de biologie moléculaire et cellulaire et de séquençage à haut débit.spécialité
Sciences de la Vie et de la Santé - BioSElaboratoire
IMoPA - Ingénierie Moléculaire et Physiopathologie Articulaire
Mots clés
ARN, Enzyme, Hydroxylation, Interaction, Mécanisme moléculaire
Détail de l'offre
Les modifications des ARN jouent un rôle majeur dans l'expression génique, et leurs absences sont aujourd'hui reconnues comme associées chez l'Homme à différentes conditions physiopathologiques. Récemment, de nouvelles enzymes de modification des ARN, appartenant à différentes familles structurales, ont été identifiées chez les bactéries et pour lesquelles aucun mode d'action n'est connu au niveau moléculaire. Dans ce projet, nous allons développer des approches in vitro et in cellulo pour caractériser ces enzymes bactériennes et leur homologue Humain, afin de décrire leurs propriétés enzymatiques mais aussi leurs réseaux d'interactions, dans le but de décrypter leurs fonctions physiologiques.
Keywords
RNA, Enzyme, Hydroxylation, Interaction, Molecular mechanism
Subject details
RNA modifications play a major role in gene expression, and their absence is now recognized as being associated with various pathophysiological conditions in humans. Recently, new RNA-modifying enzymes belonging to different structural families have been identified in bacteria, for which there is no known informations at the molecular level. In this project, we will develop in vitro and in cellulo approaches to characterize these bacterial enzymes and their human counterpart, in order to describe their enzymatic properties as well as their interaction networks, with the aim of deciphering their physiological functions.
Profil du candidat
Compétences : Compétences solides en biochimie des protéines et génie génétique requises, des connaissances en biologie cellulaire seraient un plus
Qualités humaines : rigueur, autonomie, travail en équipe
Candidate profile
Skills: strong theoretical and practical protein biochemistry, genetic engineering, additional knowledges in cell biology would be appreciated.
Human qualities: rigor, autonomy, team spirit
Référence biblio
Alsohaibani R, Claudel A-L, Perchat-Varlet R, Boutserin S, Talfournier F, Boschi-Muller S, Selles B. 2023. Rhodanese-Fold Containing Proteins in Humans: Not Just Key Players in Sulfur Trafficking. Antioxidants 12, 843.
Selles B, Moseler A, Rouhier N, Couturier J. 2019. Rhodanese domain-containing sulfurtransferases: multifaceted proteins involved in sulfur trafficking in plants. Journal of Experimental Botany 70, 4139–4154.
Hertler J, Slama K, Schober B, Özrendeci Z, Marchand V, Motorin Y, Helm M. 2022. Synthesis of point-modified mRNA. Nucleic Acids Research 50, e115.
Lec J-C, Boutserin S, Mazon H, Mulliert G, Boschi-Muller S, Talfournier F. 2018. Unraveling the Mechanism of Cysteine Persulfide Formation Catalyzed by 3-Mercaptopyruvate Sulfurtransferases. ACS Catalysis 8, 2049–2059