Les thioltransférases à domaine Rhodanèse: du catabolisme mitochondrial d’H2S à la biocatalyse
Rhodanese-fold sulfurtransferases: from mitochondrial H2S catalbolism to biocatalysis
Jury
Directeur de these - BOSCHI-MULLER - Sandrine - UNIVERSITE DE LORRAINE
Rapporteur - GIUDICI-ORTICONI - Marie-Thérèse - Université Aix-Marseille
Rapporteur - MUNIER-LEHMANN - Hélène - Institut Pasteur Paris
CoDirecteur de these - TALFOURNIER - François - Université de Lorraine
Examinateur - CORBIER - Catherine - Université de Lorraine
Examinateur - DAIROU - Julien - Univserité Paris Cité
Président - RODRIGUES-LIMA - Fernando - Université Paris Cité
école doctorale
BioSE - Biologie Santé Environnement
Laboratoire
IMoPA - Ingénierie Moléculaire et Physiopathologie Articulaire
Mention de diplôme
Sciences de la Vie et de la Santé - BioSE
Salle des thèse 3 - Médecine
9 Av. de la Forêt de Haye, 54500 Vandœuvre-lès-Nancy
Mots clés
Catalyse,Sulfure d’hydrogène,Thioltransférase à domaine rhodanèse,interactions Protéine-Protéine,Biocatalyse,Transfert de soufre,
Résumé de la thèse
Les thioltransférases à domaine rhodanèse sont des enzymes ubiquitaires qui catalysent une réaction de transfert de soufre d’un substrat donneur vers un accepteur, via un mécanisme à deux étapes impliquant la formation d’un intermédiaire persulfure sur la cystéine catalytique.
Keywords
Catalysis,Hydrogen sulfide,Rhodanese-fold sulfurtransferase,Protein-protein interactions,Biocatalysis,Sulfur transfer,
Abstract
Rhodanese-domain sulfurtransferases are ubiquitous enzymes that catalyze a sulfur transfer from a donor substrate to an acceptor, via a two-step mechanism involving the formation of a persulfide intermediate on the catalytic cysteine. Although these enzymes are classified into two distinct groups, thiosulfate sulfurtransferases (TSTs) and 3-mercaptopyruvate sulfurtransferases (3MSTs), the carbon-sulfur bond cleavage catalyzed by 3MSTs is the only mechanism characterized so far, and it specifically emphasizes the critical role of the CX5 catalytic loop as a thiolate hole.
