14h00

Soutenance de thèse de SANA DERMOUCHE

Décryptage des mécanismes moléculaires d’assemblage de complexes macromoléculaires ARN/protéine : la snoRNP C/D comme modèle de travail

Deciphering the molecular mechanisms of the assembly of macromolecular complexes : snoRNP as a working model

Jury

Directeur de these - MANIVAL - Xavier - Université de Lorraine
CoDirecteur de these - LABIALLE - Stephane - Université de Lorraine
Rapporteur - ALLMANG - Christine - CNRS-IBMC
Rapporteur - MAYER - Claudine - Centre de Recherche en Biomédecine de Strasbourg UMR7357
Président - CIANFERANI - Sarah - UNIVERSITE DE STRASBOURG
Examinateur - DREUMONT - Natacha - UNIVERSITE DE LORRAINE

école doctorale

BioSE - Biologie Santé Environnement

Laboratoire

IMoPA - Ingénierie Moléculaire et Physiopathologie Articulaire

Mention de diplôme

Sciences de la Vie et de la Santé - BioSE
Amphi 7 Faculté des Sciences et Technologies - Campus Aiguillettes - BP 70239 - 54506 VANDŒUVRE LES NANCY CEDEX
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Mots clés

Bcd1p,Assemblage des snoRNP à boîtes C/D,snoARN,Rvb1/Rvb2,S. cerevisiae,

Résumé de la thèse

Chez les eucaryotes la production de ribosomes fonctionnels implique une modification fréquente, la méthylation en 2’OH des riboses du pré-ARNr. Un complexe ARN: protéine catalyse cette réaction, nommé snoRNP à boîtes C/D. L’assemblage de ses protéines coeur chez la levure S. cerevisiae (Snu13p, Nop58p, Nop56p, Nop1p) avec son ARN guide (snoARN à boîtes C/D), fait intervenir des protéines d’assemblage de façon transitoire, assurant une chronologie finement régulée. La protéine Bcd1p est un facteur essentiel de cet assemblage.

Keywords

Bcd1p,Box C/D snoRNP assembly,snoRNA,Rvb1/Rvb2,S. cerevisiae,

Abstract

In eukaryotes, the production of functional ribosomes involves a frequent modification, the 2'OH methylation of the pre-rRNA riboses. An RNA/protein complex catalyzes this reaction, termed the C/D box snoRNP. The assembly of its core proteins in the yeast S. cerevisiae (Snu13p, Nop58p, Nop56p, Nop1p) with its guide RNA (snoRNA with C/D boxes), involves assembly proteins in a transient manner, ensuring a fine regulated chronology. The Bcd1p protein is an essential factor in this assembly.