14h00

Soutenance de thèse de JULIE MATHIEU

Régulation de la modification post-traductionnelle des Peroxyrédoxines par sulfinylation : aspects catalytiques et mécanistiques.

Regulation of the post-translational modification of peroxiredroxins by sulfinylation: catalytic and mechanistic aspects.

Jury

Directeur de these - RAHUEL-CLERMONT - Sophie - UNIVERSITE DE LORRAINE
Rapporteur - LIONNE - Corinne - UNIVERSITE DE MONTPELLIER
Rapporteur - TRUAN - Gilles - UNIVERSITE DE TOULOUSE
CoDirecteur de these - SELLES - Benjamin - UNIVERSITE DE LORRAINE
Président - GELHAYE - Eric - UNIVERSITE DE LORRAINE
Examinateur - D'AUTREAUX - Benoit - UNIVERSITE PARIS SACLAY

école doctorale

BioSE - Biologie Santé Environnement

Laboratoire

IMoPA - Ingénierie Moléculaire et Physiopathologie Articulaire

Mention de diplôme

Sciences de la Vie et de la Santé - BioSE
Amphitéâtre Gallé présidence Brabois campus Lorraine INP 2 avenue de la forêt de Haye 54500 Vandoeuvre lès Nancy
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Mots clés

peroxyde,peroxydase,régulation redox,sulfinylation,cinétique,enzyme,

Résumé de la thèse

Les peroxyrédoxines (Prx) sont des enzymes à activité peroxydase ubiquitaires, multifonctionnelles, acteurs majeurs dans la réponse au stress oxydant, la signalisation cellulaire redox par les peroxydes et la protection cellulaire. Ces fonctions physiologiques dépendent de ses activités en tant que peroxydase, chaperon ou relais redox, et sont régulées au niveau post-traductionnel par une modification redox par sulfinylation du résidu Cys catalytique (Cys-SO2H).

Keywords

peroxide,peroxidase,redox regulation,sulfinylation,kinetic,enzyme,

Abstract

Peroxiredoxins (Prx) are ubiquitous, moonlighting peroxidases, acting as major players in oxidative stress response, cellular redox signalling by peroxides and cellular protection. These physiological functions depend on its activities as a peroxidase, chaperone or redox relay, and are regulated at the post-translational level by redox modification of the catalytic Cys residue by sulfinylation (Cys-SO2H).